Proces translace

Přehled proteinových faktorů podílející se na translaci u prokaryotů

proces	faktor	jeho činnost
iniciace translace	IF1	stabilizuje 30 S podjednotku
	IF2	váže fMet~tRNA na komplex 30S-mRNA; váže se na GTP a stimuluje hydrolýzu
	IF3	váže 30 S podjednotku k mRNA; disociuje monozomy do podjednotek po terminaci
elongace polypeptidu	EF-Tu	váže GTP; přináší aminoacyl~tRNA do místa A
	EF-Ts	generuje aktivní EF-Tu
	EF-G	stimuluje translokaci; závislé na GTP
terminace translace a uvolnění polypeptidu	RF1	katalyzuje uvolnění polypeptidu od tRNA a disociuje translokační komplex; specifický pro kodony UAA a UAG
	RF2	chová se jako RF1; specifický pro kodony UAA a UGA
	RF3	stimuluje RF1 a RF2

U eukaryotů jsou podobné faktory (proteiny) se stejnou funkcí a navíc jich je větší počet a jsou funkčně více komplexnější.  

Iniciace translace

První aminokyselina zařazovaná do peptidického řetězce je formylmetionin (metionin s formylovanou aminoskupinou), který je následně při délce peptidu kolem 15 - 30 aminokyselinách deformylován. Jsou dva typy tRNA vážící na stejný kodon 5´-AUG-3´ metionin (Met~tRNA^Met) nebo formylmetionin (fMet~tRNA^fMet). Během elongace se zařazuje na kodon AUG Met~tRNA^Met.  

Elongace polypeptidového řetězce

Elongace probíhá u prokaryot za pomocí elongačních faktorů. Nejdříve se spojí EF-Tu s GTP a pak se naváže příslušná aa~tRNA s aminokyselinou.

Terminace translace

Translace je ukončena, když je přítomen terminační kodon a terminační faktory (u prokaryot jsou RF1, RF2 a RF3). Tyto faktory uvolňují s pomocí GTP tRNA z karboxylového konce polypeptidu a ukončí se tak jeho prodlužování. Uvolní se polypeptid a rozloží se ribozom na podjednotky.

Translací končí exprese genetické informace, když se vytvoří primární struktura proteinu. Navazují posttranslační úpravy, které vedou k chemické funkci proteinu, podmíněnou sekundární, terciární a kvartérní strukturou. Posttranslační procesy zahrnují:

• kotranslační úpravy polypeptidových řetězců ještě během jejich syntézy (deformylace, odštěpování aminokyselin, disulfidické můstky, připojování cukrů, tvorba sekundární a terciární struktury),
• posttranslační úpravy polypeptidových řetězců chemickými modifikacemi za vzniku funkčního peptidu (vyštěpení částí peptidu, tvorba kvartérní struktury, připojení prostetické skupiny u enzymů),
• samosestavování (nadmoleklární systémy proteinů, spontánní seskupování nekovalentními vazbami).